ინფორმაცია

1: ბიოქიმიის საფუძვლები - ბიოლოგია


1: ბიოქიმიის საფუძვლები

გამოცდა და გადაწყვეტილებები

ეს არის OCW– ს 2,400 – ზე მეტი კურსიდან. შეისწავლეთ მასალები ამ კურსისთვის მარცხნივ მიბმულ გვერდებზე.

MIT OpenCourseWare არის მასალის უფასო და ღია გამოცემა ათასობით MIT კურსებიდან, რომელიც მოიცავს მთელ MIT სასწავლო გეგმას.

არანაირი რეგისტრაცია და რეგისტრაცია. თავისუფლად დაათვალიერეთ და გამოიყენეთ OCW მასალები თქვენი ტემპით. არ არსებობს რეგისტრაცია და არც დაწყების და არც დასრულების თარიღები.

ცოდნა არის თქვენი ჯილდო. გამოიყენეთ OCW თქვენი ცხოვრების მანძილზე სწავლის წარმართვისთვის ან სხვების ასწავლისთვის. ჩვენ არ ვთავაზობთ კრედიტს ან სერტიფიკატს OCW– ს გამოყენებისათვის.

დამზადებულია გასაზიარებლადრა ჩამოტვირთეთ ფაილები მოგვიანებით. გაუგზავნეთ მეგობრებს და კოლეგებს. შეცვალეთ, გადაურიეთ და ხელახლა გამოიყენეთ (უბრალოდ გახსოვდეთ, რომ წყარო მიუთითოთ OCW.)

MIT OpenCourseWare– ის შესახებ

MIT OpenCourseWare არის მასალების ონლაინ გამოცემა MIT– ის 2500 – ზე მეტი კურსისგან, რომელიც თავისუფლად უზიარებს ცოდნას მთელს მსოფლიოში მოსწავლეებსა და პედაგოგებს. შეიტყვეთ მეტი & raquo

& ასლი 2001 & ndash2018
მასაჩუსეტსის ტექნოლოგიური ინსტიტუტი

თქვენ მიერ MIT OpenCourseWare საიტისა და მასალების გამოყენება ექვემდებარება ჩვენს Creative Commons ლიცენზიას და გამოყენების სხვა პირობებს.


გვერდი 1 - ცოცხალი სისტემების ბიოლოგიური და ბიოქიმიური საფუძვლები სასწავლო სახელმძღვანელო MCAT & reg

თითოეულ განყოფილებაში განხილული თემები შეიცავს მნიშვნელოვან ტერმინებსა და ცნებებს. MCAT– ის მოსამზადებლად, მნიშვნელოვანია იცოდეთ რა არის თითოეული ტერმინი და გაიგოთ, თუ როგორ უკავშირდება იგი სხვა ტერმინებს. მაგალითად, დნმ და რნმ არის მნიშვნელოვანი ბიოლოგიური მოლეკულები დნმ ინახავს გენეტიკურ ინფორმაციას და წარმოადგენს რნმ -ის შაბლონს.

Ზოგადი ინფორმაცია

ბიოლოგია არის ცოცხალი ორგანიზმების შესწავლა. სწავლის ეს სფერო შეიძლება დაიყოს მოლეკულურ ბიოლოგიად, უჯრედულ ბიოლოგიაში, ორგანიზმის ბიოლოგიაში და ანატომიასა და ფიზიოლოგიაში. ბიოქიმია არის ქიმიური რეაქციების შესწავლა ცოცხალ ორგანიზმებში. თქვენ გექნებათ 95 წუთი, რომელშიც შეგიძლიათ შეავსოთ 59 შეკითხვა MCAT– ის ამ ნაწილზე.

პირობები იცოდე

მიუხედავად იმისა, რომ ტერმინთა განმარტებების უბრალოდ ცოდნა არ იძლევა გარანტიას MCAT– ის გავლის ქულაზე, ის, რა თქმა უნდა, ამოსავალი წერტილია. წაიკითხეთ ყველაფერი რაც შეგიძლიათ შემდეგ საკითხებზე, რომლებიც ჩაირიცხება გამოცდაში და ასევე დარწმუნდით, რომ გესმით, როგორ ურთიერთქმედებენ ეს საგნები ცხოვრების სხვადასხვა პროცესის დროს.

Მოლეკულები

მოლეკულა არის ორი ან მეტი ატომის ჯგუფი, რომელიც კოვალენტურად არის დაკავშირებული ერთმანეთთან. მოლეკულები შეიძლება შეიცავდეს ერთი ტიპის ატომს, როგორიცაა წყალბადის გაზი (H2), ან უფრო რთული შეკრებები, როგორიცაა გლუკოზა (C6H12O6). მნიშვნელოვანი ბიოლოგიური მოლეკულების მაგალითებია დეოქსირიბონუკლეინის მჟავა (დნმ), რიბონუკლეინის მჟავა (რნმ), ადენოზინ ტრიფოსფატი (ატფ), ცილები და ნახშირწყლები.

ბიომოლეკულები

ბიომოლეკულები არის მოლეკულები, რომლებიც მონაწილეობენ ბიოლოგიურ პროცესებში და საჭიროა სიცოცხლისათვის. ბიომოლეკულები შეიძლება შეიცავდეს მაკრომოლეკულებს, როგორიცაა ნუკლეინის მჟავები, ცილები, ნახშირწყლები და ლიპიდები. მცირე ბიომოლეკულები მოიცავს მეტაბოლიტებს, სასიგნალო მოლეკულებს და ვიტამინებს. ბიომოლეკულები ურთიერთქმედებენ სიცოცხლისათვის საჭირო ყველა ბიოლოგიური პროცესის შესასრულებლად, მათ შორის ATP წარმოქმნის უჯრედულ ფუნქციებს.

მაკრომოლეკულები

მაკრომოლეკულები არის დიდი მოლეკულები, რომლებიც წარმოიქმნება მცირე ზომის მონომერული ქვედანაყოფების გაერთიანებით. ბიოლოგიაში, მაკრომოლეკულების ოთხი ძირითადი კლასია ნუკლეინის მჟავები, ცილები, ნახშირწყლები და ლიპიდები. მაკრომოლეკულები შეიძლება იყოს წრფივი (ნუკლეინის მჟავები, ნახშირწყლები და ცილები) ან განშტოებული (ნახშირწყლები).

ამინომჟავები და ცილები

ცილები არის მაკრომოლეკულები, რომლებიც შედგება ამინომჟავებისგან. ადამიანები იყენებენ 20 ამინომჟავას ყველა ცილის შესაქმნელად. პეპტიდური ობლიგაციები აკავშირებენ ამინომჟავებს წრფივ ჯაჭვში, რომელიც შემდეგ იკეცება 3D სტრუქტურაში. 3D სტრუქტურა მნიშვნელოვანია ცილების დენატურირებული, ან გაშლილი ცილების ფუნქციონირებისათვის, ხშირად არ ფუნქციონირებს. ცილებს შეუძლიათ იმოქმედონ როგორც ხარაჩო უჯრედული განყოფილებების ორგანიზებისთვის. რეცეპტორები და ფერმენტები არის ცილების ორი მნიშვნელოვანი კლასი, რომლებიც მონაწილეობენ ბიოლოგიურ რეაქციებში სასიგნალო და კატალიზატორში.

დნმ და რნმ

დნმ ინახავს ორგანიზმის გენეტიკურ ინფორმაციას და რნმ დნმ -ის გამოყენებით ხდება შაბლონად (ტრანსკრიფცია). რნმ შემდეგ ითარგმნება ცილებად. დნმ და რნმ არის ნუკლეინის მჟავები, რომლებიც შედგება ნუკლეოტიდების წრფივი ბოჭკოებისგან. თითოეული ნუკლეოტიდი დამზადებულია კოვალენტურად შეკრული დეოქსირიბოზის (დნმ) ან რიბოზის (რნმ) შაქრისგან, ფოსფატის ჯგუფისგან და აზოტის შემცველი ნუკლეობაზისგან. დნმ -ს აქვს ბირთვული ბაზები ციტოზინი (C), გუანინი (G), ადენინი (A) ან თიმინი (T). რნმ -ისთვის ნუკლეობაზები არის C, G, A და ურაცილი (U). დნმ -ის ორმაგი სპირალი წარმოიქმნება პოლინუკლეოტიდების ორი ანტიპარალელური ძაფისგან, რომლებიც ასოცირდება ნუკლეობაზების H ობლიგაციებით. ობლიგაციები T და G ობლიგაციებით C. RNA შეიძლება იყოს წრფივი ან შექმნან რთული სტრუქტურები, რომლებიც წარმოიქმნება, როდესაც A ქმნის წყალბადის კავშირებს U ან G ქმნის H ობლიგაციებს C.

ლიპიდები

ლიპიდები შეიცავს ცხიმოვან მჟავებს, სტეროლებს, ფოსფოლიპიდებს და ცვილებს. ფოსფოლიპიდები უჯრედის მემბრანის მნიშვნელოვანი კომპონენტია და სტეროლები წარმოადგენს რამდენიმე ჰორმონის სამშენებლო ბლოკს.

ნახშირწყლები

ნახშირწყლები არსებობს მონოსაქარიდების, დისაქარიდების ან პოლისაქარიდების სახით. მონომერულ მონოსაქარიდებს შეუძლიათ პოლიმერიზაცია მოახდინონ გლიკოზიდური ობლიგაციების საშუალებით. ნახშირწყლები არის ციკლური, ხაზოვანი ან განშტოებული. ნახშირწყლები, გლუკოზის მსგავსად, მნიშვნელოვანია გლიკოლიზისთვის, რომელიც ენერგიას აძლევს უჯრედებს.

ბიოტექნოლოგია

ბიოტექნოლოგია ბიოლოგიის ჩვენს ცოდნას პრაქტიკული მიზნებისათვის იყენებს. მაგალითად, ჩვენ ახლა შეგვიძლია გავაძლიეროთ გენები პოლიმერაზული ჯაჭვური რეაქციების (PCR) გამოყენებით და განვსაზღვროთ გენის თანმიმდევრობა. ამრიგად, ჩვენ შეგვიძლია გამოვყოთ მუტაციები, რომლებიც იწვევენ დაავადებას. გარდა ამისა, შემზღუდველი ფერმენტები აჭრიან დნმ -ის გარკვეულ თანმიმდევრობას და ჩვენ შეგვიძლია გამოვიყენოთ შეზღუდული ფერმენტები გენების პლაზმიდებში კლონირებისთვის და ტრანსფორმირებული ბაქტერიების გამოსაყენებლად თერაპიული მოლეკულების შესაქმნელად, როგორიცაა ინსულინი.

ქრომოსომები

უჯრედებში დნმ ორგანიზებულია ჩახლართვის თავიდან ასაცილებლად. დნმ არის გახვეული ცილების გარშემო, რომელსაც ჰისტონები ეწოდება და ამ სტრუქტურას ქრომატინი ეწოდება. ადამიანებს აქვთ 23 წყვილი ქრომოსომა 22 წყვილი აუტოსომური ქრომოსომა და 1 წყვილი სქესობრივი ქრომოსომა. ქალებს აქვთ 2 X ქრომოსომა, ხოლო მამაკაცებს აქვთ X და Y ქრომოსომა.

ადენოზინ ტრიფოსფატი (ATP) დამზადებულია კოვალენტურად შეკრული ადენინის რგოლის, რიბოზის და ფოსფატის სამი ჯგუფისგან. ATP ჩვეულებრივ წარმოიქმნება გლიკოლიზისა და დუღილის დროს. ეს არის მნიშვნელოვანი კოფაქტორი მრავალი ფერმენტული რეაქციისათვის და ენერგიას აძლევს ამ რეაქციების საწვავს. ფერმენტები ჰიდროლიზებენ ATP– ს, რაც იწვევს ADP– ს და ტერმინალური ფოსფატის მოცილებას.

უჯრედის ნაწილები და მათი ფუნქციები

პლაზმური მემბრანა გამოყოფს უჯრედულ კომპონენტებს გარემოსგან და ციტოსკლეონი უზრუნველყოფს უჯრედის სტრუქტურას. ციტოპლაზმა შეიცავს მნიშვნელოვან ორგანულებს, რომლებიც მოიცავს მიტოქონდრიას (ენერგიის წარმოება), ლიზოსომებს (შეიცავს დეგრადაციულ ფერმენტებს), გოლგის აპარატს (მოლეკულების ორგანიზება შესაფუთად და გამოსაყოფად), ენდოპლაზმურ ბადეს (ცილის გამომუშავება) და პეროქსიზომებს (ცხიმოვანი მჟავების დაშლა) რა ბირთვი შეიცავს ქრომოსომებს.

უჯრედების შეკრებები

ადამიანებში, უჯრედები ორგანიზებულია ქსოვილებში, ქსოვილები იკრიბებიან ორგანოებად და ორგანოები ფუნქციონირებენ ორგანოთა სისტემებში. სხვადასხვა უჯრედები ხშირად ასრულებენ სპეციალიზებულ ფუნქციებს ქსოვილებში. მაგალითად, მსხვილი ნაწლავის გობლეტური უჯრედები გამოყოფენ ლორწოს, ხოლო ეპითელური უჯრედი არა. ბაქტერიებს ასევე შეუძლიათ შექმნან მრავალუჯრედიანი საზოგადოება, რომელსაც ბიოფილმები ეწოდება.

პროკარიოტები

პროკარიოტები ერთუჯრედიანი ორგანიზმებია, რომლებსაც არ გააჩნიათ მემბრანასთან დაკავშირებული ორგანელები. პროკარიოტების ორი სფეროა არქეა და ბაქტერია. ამ ორგანიზმებს აქვთ სხვადასხვა ფორმა, რომელიც მოიცავს ღეროებს (ბაცილებს), სფეროებს (კოკებს) და სპირალებს. ამ ორგანიზმების ნაწილი მოძრაობს ფლაგელის გამოყენებით. ბაქტერიული ქრომოსომები წრიულია და ზოგიერთ ბაქტერიას აქვს დამატებითი დნმ დაშიფრული პლაზმიდებზე.

ევკარიოტები

ევკარიოტები სიცოცხლის მესამე სფეროა. ყველა ევკარიოტულ ორგანიზმს აქვს მემბრანით შეკრული ორგანელები, მათ შორის ბირთვი, შესაბამისად, ეუკარიოტული უჯრედები უფრო დიდია ვიდრე პროკარიოტული უჯრედები. ევკარიოტებს შეუძლიათ გამრავლება უსქესო ან სქესობრივი გზით.

ვირუსები

ვირუსები უნდა განმეორდეს სხვა ორგანიზმებში. ვირუსები მიმაგრებულია მასპინძელ უჯრედზე და შეუძლია მათი გენომი შეიყვანოს პირდაპირ მასპინძელ უჯრედში (ბაქტერიოფაგი). ალტერნატიულად, მთელი ვირუსი შეჰყავთ უჯრედში და იფარება მისი გენომი კაფსიდიდან. ვირუსები იტაცებენ მასპინძელ უჯრედულ დანადგარებს, რათა გაიმეორონ მისი გენომი, რომელიც შედგება ან რნმ -ისგან ან დნმ -ისგან და ახალი ვირუსული ნაწილაკების შესაქმნელად. ვირუსული გენომი შეფუთულია ცილის კაფსიდში. დაფარული ვირუსები ამ ცილის კაფსიდს ფარავს მასპინძელი უჯრედის მემბრანის ფენით. შეკრების ვირუსი გამოდის უჯრედიდან ახალი მასპინძლების ინფიცირების მიზნით.

მეიოზი და გამეტოგენეზი

მეიოზი არის უჯრედების გაყოფის ტიპი და მნიშვნელოვანია სქესობრივი გამრავლებისთვის. მეიოზის დროს ქრომოსომები მრავლდება ისე, რომ არსებობს იდენტური დის ქრომატიდები. დედა უჯრედი (თითოეული ქრომოსომის ოთხი ასლი) შემდეგ იყოფა და თითოეული ქალიშვილი უჯრედი (თითოეული ქრომოსომის ორი ასლი) გადის სხვა გაყოფას. ამრიგად, ოთხ ახალ უჯრედს (ჰაპლოიდს) აქვს თითოეული ქრომოსომის ერთი ასლი და ორიგინალური უჯრედის (დიპლოიდური) დნმ -ის ნახევარი. ასე წარმოიქმნება გამეტები, როგორიცაა კვერცხუჯრედი და სპერმა. გამეტების შერწყმისას ისინი ქმნიან ზიგოტას.

ჰომეოსტაზი

ჰომეოსტაზი არის პროცესი, რომლის საშუალებითაც ცოცხალი ორგანიზმები ცდილობენ შეინარჩუნონ სტაბილური მდგომარეობა/ წონასწორობა. ორგანიზმებმა უნდა იგრძნონ თავიანთი გარემო და მოახდინონ შესაბამისი რეაგირება. უჯრედულ დონეზე, ეს მოიცავს ელექტრული და ქიმიური გრადიენტების შენარჩუნებას უჯრედის მემბრანებზე. ჰომეოსტაზი ასევე მნიშვნელოვანია უფრო ფართო მასშტაბით. მაგალითად, მაღალი უჯრედული გლუკოზის დონის საპასუხოდ, რომელიც ხდება საკვების მიღების შემდეგ, ადამიანის სხეული გამოიმუშავებს ინსულინს, რაც უჯრედებს აძლევს სიგნალს გაზარდონ გლუკოზის შეწოვა. ამრიგად, გლუკოზის დონე ნორმალურად აღდგება.

Ნერვული უჯრედები

ნერვულ უჯრედებს ანუ ნეირონებს აქვთ უჯრედის სხეული, აქსონი და რამდენიმე დენდრიტი. უჯრედის სხეული არის ადგილი, სადაც მდებარეობს ბირთვი და ორგანულეები. აქსონები უჯრედის სხეულიდან გრძელი პროვოცირებაა და მათი მიელინირება შესაძლებელია. ელექტრული და ქიმიური სიგნალები გადადიან აქსონს სინაფსამდე, სადაც ეს სიგნალები გადადის სხვა უჯრედებში. დენდრიტები არის პატარა პროთეზები, რომლებიც იღებენ უჯრედის სიგნალებს.


ბიოლი 1951+1961 ჩარიცხვა CBS სტუდენტებისთვის

დაწყებული 2020 წლის გაზაფხულიდან, სტუდენტებს, რომლებიც გეგმავენ გადაცემას UBS– ში CBS– ში, შეეძლებათ დარეგისტრირდნენ ბიოლოგიის ფონდებზე, როდესაც რეგისტრაცია გაიხსნება არა ხარისხიანი და სტუმარი სტუდენტებისთვის. იხილეთ შემდეგი თარიღები და ვადები. CBS აღარ განიხილავს განაცხადებს ბიოლოგიის წვდომის ფონდებზე.

იმისათვის, რომ დარეგისტრირდეთ, სტუდენტებს უნდა ჰქონდეთ დასრულებული ან მიმდინარეობენ ქიმიის 1021, 1061, 1071H, ან 1081 წინაპირობის დასრულებაში. სტუდენტებს შეუძლიათ დაუკავშირდნენ ბიოლოგიის სწავლებისა და სწავლების დეპარტამენტს ნომერზე b t l @ u m n . e d u კითხვებით.

სტუდენტებს საშუალება ეძლევათ განიხილონ კლასის ალტერნატიული ვარიანტები იმ შემთხვევაში, თუ ბიოლოგიის საფუძვლები ავსებს, სანამ მოსწავლეები შეძლებენ რეგისტრაციას.


შინაარსი

მისი ყოვლისმომცველი განმარტებით, ბიოქიმია შეიძლება ჩაითვალოს ცოცხალი არსებების კომპონენტებისა და შემადგენლობის შესწავლაზე და იმაზე, თუ როგორ ხდებიან ისინი სიცოცხლედ. ამ თვალსაზრისით, ბიოქიმიის ისტორია შეიძლება ძველი ბერძნების დროსაც კი წავიდეს. [10] თუმცა, ბიოქიმია, როგორც კონკრეტული სამეცნიერო დისციპლინა დაიწყო სადღაც მე -19 საუკუნეში, ან ცოტა ადრე, იმისდა მიხედვით, თუ რომელ ბიოქიმიის ასპექტზეა ორიენტირებული. ზოგი ამტკიცებდა, რომ ბიოქიმიის დასაწყისი შეიძლება იყოს პირველი ფერმენტის, დიასტაზის (ახლანდელი ამილაზა) აღმოჩენა 1833 წელს ანსელმე პაიენის მიერ [11], ზოგი კი მიიჩნევდა ედუარდ ბუხნერის პირველ დემონსტრირებას უჯრედებში ალკოჰოლური დუღილის რთული ბიოქიმიური პროცესის შესახებ. უფასო ამონაწერი 1897 წელს ბიოქიმიის დაბადება. [12] [13] [14] ზოგიერთმა შეიძლება ასევე მიუთითოს, როგორც იუსტუს ფონ ლიბიგის 1842 წლის გავლენიანი ნაწარმოების დასაწყისი, ცხოველთა ქიმია, ან ორგანული ქიმია მის გამოყენებაში ფიზიოლოგიასა და პათოლოგიაში, რომელმაც წარმოადგინა ნივთიერებათა ცვლის ქიმიური თეორია, [10] ან უფრო ადრე მე –18 საუკუნის კვლევები დუღილისა და სუნთქვის შესახებ ანტუან ლავუაზიეს მიერ. [15] [16] ბევრი სხვა პიონერი ამ სფეროში, რომლებიც ხელს უწყობდნენ ბიოქიმიის სირთულის ფენების გამოვლენას, გამოცხადებულნი არიან თანამედროვე ბიოქიმიის ფუძემდებლებად. ემილ ფიშერი, რომელიც სწავლობდა ცილების ქიმიას [17] და ფ. გოულენდ ჰოპკინსი, რომელიც სწავლობდა ფერმენტებს და ბიოქიმიის დინამიურ ბუნებას, წარმოადგენს ადრეული ბიოქიმიკოსების ორ მაგალითს. [18]

ტერმინი "ბიოქიმია" თავისთავად მომდინარეობს ბიოლოგიისა და ქიმიის კომბინაციიდან. 1877 წელს ფელიქს ჰოპ-სეილერმა გამოიყენა ტერმინი (ბიოქიმია გერმანულად), როგორც ფიზიოლოგიური ქიმიის სინონიმი პირველი ნომრის წინასიტყვაობაში Zeitschrift für Physiologische Chemie (ფიზიოლოგიური ქიმიის ჟურნალი), სადაც იგი ამტკიცებდა კვლევის ამ სფეროსადმი მიძღვნილი ინსტიტუტების შექმნას. [19] [20] თუმცა გერმანელი ქიმიკოსი კარლ ნოიბერგი ხშირად მოიხსენიება, რომ მან ეს სიტყვა 1903 წელს შექმნა [21] [22] [23], ზოგი კი ფრანც ჰოფმაისტერს მიაწოდა. [24]

ოდესღაც სჯეროდა, რომ სიცოცხლეს და მის მასალებს გააჩნდათ რაიმე არსებითი თვისება ან ნივთიერება (ხშირად უწოდებენ "სასიცოცხლო პრინციპს"), რომელიც განსხვავდება არაცოცხალ მატერიაში არსებული ყველაფრისაგან და ითვლებოდა, რომ მხოლოდ ცოცხალ არსებებს შეუძლიათ წარმოქმნან მოლეკულები სიცოცხლე. [26] 1828 წელს ფრიდრიხ უოლერმა გამოაქვეყნა ნაშრომი კალიუმის ციანატისა და ამონიუმის სულფატის შარდოვანას სინდრომის შესახებ, ზოგიერთი მიიჩნევდა, რომ ეს იყო ვიტალიზმის პირდაპირი დამხობა და ორგანული ქიმიის დამკვიდრება. [27] [28] თუმცა, უოლერის სინთეზმა გამოიწვია დაპირისპირება, რადგან ზოგი უარყოფს ვიტალიზმის სიკვდილს მის ხელში. [29] მას შემდეგ ბიოქიმია დაწინაურდა, განსაკუთრებით მე –20 საუკუნის შუა წლებიდან, ახალი ტექნიკის შემუშავებით, როგორიცაა ქრომატოგრაფია, რენტგენის დიფრაქცია, ორმაგი პოლარიზაციის ინტერფერომეტრია, NMR სპექტროსკოპია, რადიოიზოტოპური მარკირება, ელექტრონული მიკროსკოპია და მოლეკულური დინამიკის სიმულაციები. ამ ტექნიკამ შესაძლებელი გახადა უჯრედის მრავალი მოლეკულისა და მეტაბოლური გზების აღმოჩენა და დეტალური ანალიზი, როგორიცაა გლიკოლიზი და კრებსის ციკლი (ლიმონმჟავას ციკლი) და განაპირობა ბიოქიმიის გაგება მოლეკულურ დონეზე.

ბიოქიმიაში კიდევ ერთი მნიშვნელოვანი ისტორიული მოვლენაა გენის აღმოჩენა და მისი როლი უჯრედში ინფორმაციის გადაცემაში. 1950 -იან წლებში ჯეიმს დ. უოტსონი, ფრენსის კრიკი, როზალინდ ფრანკლინი და მორის უილკინსი მონაწილეობდნენ დნმ -ის სტრუქტურის ამოხსნაში და ვარაუდობდნენ მის კავშირს ინფორმაციის გენეტიკურ გადაცემასთან. [30] 1958 წელს ჯორჯ ბედლმა და ედუარდ ტატუმმა მიიღეს ნობელის პრემია სოკოებში მუშაობისათვის და აჩვენეს, რომ ერთი გენი აწარმოებს ერთ ფერმენტს. [31] 1988 წელს კოლინ პიტფორკი იყო პირველი ადამიანი, ვინც დნმ -ის მტკიცებულებებით მკვლელობაში გაასამართლეს, რამაც გამოიწვია სასამართლო მეცნიერების ზრდა. [32] სულ ახლახანს, ენდრიუ ზ. ფაიერმა და კრეგ სი. მელომ მიიღეს 2006 წლის ნობელის პრემია რნმ -ის ჩარევის როლის აღმოჩენისათვის, გენის გამოხატვის გაჩუმებაში. [33]

დაახლოებით ორი ათეული ქიმიური ელემენტი აუცილებელია სხვადასხვა სახის ბიოლოგიური ცხოვრებისათვის. დედამიწაზე ყველაზე იშვიათი ელემენტები არ არის საჭირო სიცოცხლისთვის (გამონაკლისია სელენი და იოდი) [34], ხოლო რამდენიმე ჩვეულებრივი (ალუმინი და ტიტანი) არ გამოიყენება. ორგანიზმების უმეტესობა იზიარებს ელემენტების საჭიროებებს, მაგრამ მცენარეებსა და ცხოველებს შორის არის რამდენიმე განსხვავება. მაგალითად, ოკეანის წყალმცენარეები იყენებენ ბრომს, მაგრამ როგორც ჩანს, ხმელეთის მცენარეებსა და ცხოველებს არ სჭირდებათ. ყველა ცხოველს სჭირდება ნატრიუმი, მაგრამ ზოგიერთ მცენარეს არა. მცენარეებს სჭირდებათ ბორი და სილიციუმი, მაგრამ ცხოველებს შეიძლება არა (ან შეიძლება დასჭირდეთ ულტრა მცირე რაოდენობით).

მხოლოდ ექვსი ელემენტი - ნახშირბადი, წყალბადი, აზოტი, ჟანგბადი, კალციუმი და ფოსფორი - ქმნიან ცოცხალი უჯრედების მასის თითქმის 99% -ს, მათ შორის ადამიანის სხეულში (იხილეთ ადამიანის სხეულის შემადგენლობა სრული სია). გარდა ექვსი ძირითადი ელემენტისა, რომლებიც ადამიანის სხეულის უმეტეს ნაწილს ქმნიან, ადამიანებს ესაჭიროებათ უფრო მცირე რაოდენობა, შესაძლოა 18 მეტი. [35]

ბიოქიმიაში მოლეკულების 4 ძირითადი კლასი (ხშირად უწოდებენ ბიომოლეკულებს) არის ნახშირწყლები, ლიპიდები, ცილები და ნუკლეინის მჟავები. [36] ბევრი ბიოლოგიური მოლეკულა არის პოლიმერები: ამ ტერმინოლოგიით, მონომერები შედარებით მცირე ზომის მაკრომოლეკულები არიან, რომლებიც ერთმანეთთან არის დაკავშირებული, რათა შეიქმნას დიდი მაკრომოლეკულები, რომლებიც ცნობილია როგორც პოლიმერები. როდესაც მონომერები ერთმანეთთან არის დაკავშირებული ბიოლოგიური პოლიმერის სინთეზისთვის, ისინი გადიან პროცესს, რომელსაც ეწოდება დეჰიდრატაციის სინთეზი. სხვადასხვა მაკრომოლეკულები შეიძლება შეიკრიბონ უფრო დიდ კომპლექსებში, რომლებიც ხშირად საჭიროა ბიოლოგიური აქტივობისთვის.

ნახშირწყლები რედაქტირება

ნახშირწყლების ორი ძირითადი ფუნქციაა ენერგიის შენახვა და სტრუქტურის უზრუნველყოფა. გლუკოზის სახელით ცნობილი ერთ -ერთი ყველაზე გავრცელებული შაქარია ნახშირწყლები, მაგრამ ყველა ნახშირწყლები არ არის შაქარი. დედამიწაზე უფრო მეტი ნახშირწყლებია ვიდრე სხვა ცნობილი ბიომოლეკულა, ისინი გამოიყენება ენერგიისა და გენეტიკური ინფორმაციის შესანახად, ასევე მნიშვნელოვან როლს უჯრედსა და უჯრედში ურთიერთქმედებასა და კომუნიკაციაში.

ნახშირწყლების უმარტივესი ტიპია მონოსაქარიდი, რომელიც სხვა თვისებებთან ერთად შეიცავს ნახშირბადს, წყალბადს და ჟანგბადს, ძირითადად 1: 2: 1 თანაფარდობით (განზოგადებული ფორმულა Cn2nn, სად n არის მინიმუმ 3). გლუკოზა (C.6126) არის ერთ -ერთი უმნიშვნელოვანესი ნახშირწყლები, რომელთაგან სხვა შეიცავს ფრუქტოზას (C.6126), შაქარი, რომელიც ჩვეულებრივ ასოცირდება ხილის ტკბილ გემოსთან, [37] [a] და დეოქსირიბოზასთან (C.5104), დნმ -ის კომპონენტი. მონოსაქარიდს შეუძლია გადართოს აციკლური (ღია ჯაჭვის) ფორმასა და ციკლურ ფორმას შორის. ღია ჯაჭვის ფორმა შეიძლება გადაიქცეს ნახშირბადის ატომების რგოლად, რომელიც გადალახულია ჟანგბადის ატომით, რომელიც შექმნილია ერთი ბოლოდან კარბონილის ჯგუფისგან და მეორე ჰიდროქსილის ჯგუფისგან. ციკლურ მოლეკულას აქვს ჰემიაცეტალური ან ჰემიკეტალური ჯგუფი, ეს დამოკიდებულია იმაზე, იყო თუ არა ხაზოვანი ფორმა ალდოზა თუ კეტოზა. [38]

ამ ციკლური ფორმებით, ბეჭედს ჩვეულებრივ აქვს 5 ან 6 ატომები ამ ფორმებს ეწოდებათ შესაბამისად ფურანოზები და პირანოზები-ანალოგიურად ფურანთან და პირანთან, უმარტივეს ნაერთებთან ერთი და იგივე ნახშირბადი-ჟანგბადით (თუმცა მათ არ გააჩნიათ ამ ორი მოლეკულის ნახშირბად-ნახშირბადის ორმაგი ბმები). მაგალითად, ალდოჰექსოზის გლუკოზამ შეიძლება შექმნას ჰემიაცეტალური კავშირი ნახშირბადის 1-ის ჰიდროქსილსა და ნახშირბად 4-ზე ჟანგბადს შორის, რაც გამოიმუშავებს მოლეკულას 5 წევრიანი რგოლით, რომელსაც გლუკოფურანოზი ეწოდება. იგივე რეაქცია შეიძლება მოხდეს 1 და 5 ნახშირბადებს შორის, რათა შეიქმნას მოლეკულა 6 წევრიანი რგოლით, რომელსაც გლუკოპირანოზი ეწოდება. ციკლური ფორმები 7-ატომური რგოლით, რომელსაც ჰეპტოზები ჰქვია, იშვიათია.

ორი მონოსაქარიდი შეიძლება გაერთიანდეს გლიკოზიდური ან ეთერული ბმით დისაქარიდი დეჰიდრატაციის რეაქციის დროს, რომლის დროსაც წყლის მოლეკულა გამოიყოფა. საპირისპირო რეაქცია, რომლის დროსაც დისაქარიდის გლიკოზიდური ბმა ორ მონოსაქარიდად იყოფა, ეწოდება ჰიდროლიზირა ყველაზე ცნობილი დისაქარიდი არის საქაროზა ან ჩვეულებრივი შაქარი, რომელიც შედგება გლუკოზის მოლეკულისა და ფრუქტოზის მოლეკულისგან. კიდევ ერთი მნიშვნელოვანი დისაქარიდი არის რძეში ნაპოვნი ლაქტოზა, რომელიც შედგება გლუკოზის მოლეკულისა და გალაქტოზის მოლეკულისგან. ლაქტოზა შეიძლება იყოს ჰიდროლიზირებული ლაქტაზით, ხოლო ამ ფერმენტის დეფიციტი იწვევს ლაქტოზის შეუწყნარებლობას.

როდესაც რამდენიმე (დაახლოებით სამიდან ექვსამდე) მონოსაქარიდს უერთდება, მას ეწოდება ოლიგოსაქარიდი (ოლიგო- ნიშნავს "რამდენიმე"). ეს მოლეკულები გამოიყენება როგორც მარკერები და სიგნალები, ასევე სხვა დანიშნულებებიც. [39] ბევრი მონოსაქარიდი, რომლებიც ერთმანეთთან არის დაკავშირებული, ქმნის პოლისაქარიდს. ისინი შეიძლება გაერთიანდეს ერთ გრძელ ხაზოვან ჯაჭვში, ან შეიძლება იყოს განშტოებული. ორი ყველაზე გავრცელებული პოლისაქარიდი არის ცელულოზა და გლიკოგენი, ორივე შედგება გლუკოზის მონომერების გამეორებისაგან. ცელულოზა არის მცენარეთა უჯრედის კედლების მნიშვნელოვანი სტრუქტურული კომპონენტი და გლიკოგენი გამოიყენება როგორც ენერგიის შენახვის ფორმა ცხოველებში.

შაქარს შეიძლება ახასიათებდეს დამამცირებელი ან არამცირებელი ბოლოები. ნახშირწყლების შემამცირებელი დასასრული არის ნახშირბადის ატომი, რომელიც შეიძლება იყოს წონასწორობაში ღია ჯაჭვის ალდეჰიდთან (ალდოზა) ან კეტო ფორმასთან (კეტოზა). თუ მონომერების შეერთება ხდება ნახშირბადის ასეთ ატომზე, პირანოზის ან ფურანოზის ფორმის თავისუფალი ჰიდროქსი ჯგუფი იცვლება სხვა შაქრის OH- გვერდითი ჯაჭვით, რაც იძლევა სრულ აცეტალს. ეს ხელს უშლის ჯაჭვის გახსნას ალდეჰიდის ან კეტო ფორმისკენ და მოდიფიცირებულ ნარჩენს არ ამცირებს. ლაქტოზა შეიცავს შემცირების დასასრულს მისი გლუკოზის ნაწილში, ხოლო გალაქტოზის ნაწილი ქმნის სრულ აცეტალს გლუკოზის C4-OH ჯგუფთან ერთად. საქაროზას არ აქვს შემამცირებელი დასასრული გლუკოზის ალდეჰიდის ნახშირბადის (C1) და ფრუქტოზის კეტო ნახშირბადს (C2) შორის აცეტალური ფორმირების გამო.

ლიპიდები რედაქტირება

ლიპიდები შეიცავს მოლეკულების ფართო სპექტრს და გარკვეულწილად არის კატალოგი წყალში ხსნადი ან არაპოლარული ბიოლოგიური წარმოშობის ნაერთებისთვის, მათ შორის ცვილები, ცხიმოვანი მჟავები, ცხიმოვანი მჟავებით მიღებული ფოსფოლიპიდები, სფინგოლიპიდები, გლიკოლიპიდები და ტერპენოიდები (მაგ., რეტინოიდები და სტეროიდები) რა ზოგიერთი ლიპიდი არის წრფივი, ღია ჯაჭვის ალიფატური მოლეკულები, ზოგს კი რგოლის სტრუქტურა აქვს. ზოგი არომატულია (ციკლური [ბეჭედი] და ბრტყელი [ბრტყელი] სტრუქტურით), ზოგი კი არა. ზოგი მოქნილია, ზოგი კი ხისტი.

ლიპიდები ჩვეულებრივ მზადდება გლიცეროლის ერთი მოლეკულისგან სხვა მოლეკულებთან ერთად. ტრიგლიცერიდებში, ნაყარი ლიპიდების ძირითად ჯგუფში, არის გლიცეროლის ერთი მოლეკულა და სამი ცხიმოვანი მჟავა. ცხიმოვანი მჟავები ამ შემთხვევაში ითვლება მონომერულად და შეიძლება იყოს გაჯერებული (ნახშირბადის ჯაჭვში ორმაგი ბმები არ არის) ან უჯერი (ნახშირბადის ჯაჭვში ერთი ან მეტი ორმაგი ბმა).

ლიპიდების უმეტესობას აქვს პოლარული ხასიათი, გარდა იმისა, რომ მეტწილად არაპოლარულია. ზოგადად, მათი სტრუქტურის უმეტესი ნაწილი არის არაპოლარული ან ჰიდროფობიური ("წყლის მოშიში"), რაც იმას ნიშნავს, რომ ის კარგად არ ურთიერთქმედებს წყლის მსგავსად პოლარულ გამხსნელებთან. მათი სტრუქტურის სხვა ნაწილი არის პოლარული ან ჰიდროფილური ("წყლის მოყვარული") და მიდრეკილია დაუკავშირდეს პოლარულ გამხსნელებს, როგორიცაა წყალი. ეს ხდის მათ ამფიფილურ მოლეკულებს (აქვთ როგორც ჰიდროფობიური, ასევე ჰიდროფილური ნაწილი). ქოლესტერინის შემთხვევაში, პოლარული ჯგუფი არის უბრალო –OH (ჰიდროქსილი ან ალკოჰოლი). ფოსფოლიპიდების შემთხვევაში, პოლარული ჯგუფები მნიშვნელოვნად უფრო დიდი და უფრო პოლარულია, როგორც ეს აღწერილია ქვემოთ.

ლიპიდები ჩვენი ყოველდღიური დიეტის განუყოფელი ნაწილია. ზეთებისა და რძის პროდუქტების უმეტესობა, რომელსაც ჩვენ ვიყენებთ სამზარეულოსთვის და ჭამისთვის, როგორიცაა კარაქი, ყველი, ხახვი და ა. შ., ცხიმებისგან შედგება. მცენარეული ზეთები მდიდარია სხვადასხვა პოლიუჯერი ცხიმოვანი მჟავებით (PUFA). ლიპიდების შემცველი საკვები გადის საჭმლის მონელებას ორგანიზმში და იყოფა ცხიმოვან მჟავებად და გლიცეროლად, რომლებიც ცხიმებისა და ლიპიდების საბოლოო დეგრადაციის პროდუქტებია. ლიპიდები, განსაკუთრებით ფოსფოლიპიდები, ასევე გამოიყენება სხვადასხვა ფარმაცევტულ პროდუქტში, ან როგორც კო-გამხსნელები (მაგ., პარენტერალურ ინფუზიებში), ან სხვაგვარად, როგორც წამლის გადამზიდავი კომპონენტები (მაგალითად, ლიპოზომში ან ტრანსფერში).

პროტეინების შესწორება

ცილები არის ძალიან დიდი მოლეკულები-მაკრო-ბიოპოლიმერები-დამზადებული მონომერებისგან, რომელსაც ამინომჟავები ეწოდება. ამინომჟავა შედგება ალფა ნახშირბადის ატომისაგან, რომელიც მიმაგრებულია ამინო ჯგუფზე - NH2, კარბოქსილის მჟავას ჯგუფი, –COOH (თუმცა ესენი არსებობს –NH3 + და –COO - ფიზიოლოგიურ პირობებში), მარტივი წყალბადის ატომი და გვერდითი ჯაჭვი, რომელიც ჩვეულებრივ აღინიშნება როგორც „–R“. გვერდითი ჯაჭვი "R" განსხვავებულია თითოეული ამინომჟავისთვის, რომლის 20 სტანდარტული პირობაა. სწორედ ამ "R" ჯგუფმა შექმნა თითოეული ამინომჟავა განსხვავებული და გვერდითი ჯაჭვების თვისებები დიდ გავლენას ახდენს ცილის საერთო სამგანზომილებიან კონფორმაციაზე. ზოგიერთ ამინომჟავას აქვს ფუნქციები თავისთავად ან შეცვლილი ფორმით, მაგალითად, გლუტამატი ფუნქციონირებს, როგორც მნიშვნელოვანი ნეიროტრანსმიტერი. ამინომჟავების შეერთება შესაძლებელია პეპტიდური ბმის საშუალებით. დეჰიდრატაციის ამ სინთეზში წყლის მოლეკულა ამოღებულია და პეპტიდური ბმა აკავშირებს ერთი ამინომჟავის ამინომჟავების აზოტს მეორის კარბოქსილის მჟავის ჯგუფის ნახშირბადთან. წარმოქმნილ მოლეკულას ეწოდება a დიპეპტიდიდა ამინომჟავების მოკლე მონაკვეთებს (ჩვეულებრივ, ოცდაათზე ნაკლები) ეწოდება პეპტიდები ან პოლიპეპტიდები. უფრო გრძელი პერიოდები იმსახურებს ტიტულს ცილებირა მაგალითად, სისხლის შრატის მნიშვნელოვანი ცილა ალბუმინი შეიცავს 585 ამინომჟავის ნარჩენს. [42]

ცილებს შეიძლება ჰქონდეთ სტრუქტურული და/ან ფუნქციური როლები. მაგალითად, აქტინისა და მიოზინის ცილების მოძრაობა საბოლოოდ არის პასუხისმგებელი ჩონჩხის კუნთების შეკუმშვაზე. ბევრი ცილის ერთი თვისება ის არის, რომ ისინი კონკრეტულად უკავშირდებიან გარკვეულ მოლეკულებს ან მოლეკულების კლასს უკიდურესად შერჩევითი რა აკავშირებს. ანტისხეულები არის ცილების მაგალითი, რომლებიც ერთვის მოლეკულის ერთ კონკრეტულ ტიპს. ანტისხეულები შედგება მძიმე და მსუბუქი ჯაჭვებისგან. ორი მძიმე ჯაჭვი დაუკავშირდება ორ მსუბუქ ჯაჭვს მათ ამინომჟავებს შორის დისულფიდური კავშირის საშუალებით. ანტისხეულები სპეციფიკურია ვარიაციით, N- ტერმინალურ დომენში არსებული განსხვავებების საფუძველზე. [43]

ფერმენტებთან დაკავშირებული იმუნოსორბენტული ანალიზი (ELISA), რომელიც იყენებს ანტისხეულებს, არის ერთ-ერთი ყველაზე მგრძნობიარე ტესტი, რომელსაც თანამედროვე მედიცინა იყენებს სხვადასხვა ბიომოლეკულების გამოსავლენად. ალბათ, ყველაზე მნიშვნელოვანი ცილები არის ფერმენტები. პრაქტიკულად ყველა რეაქცია ცოცხალ უჯრედში მოითხოვს ფერმენტს, რათა შეამციროს რეაქციის აქტივაციის ენერგია. [12] ეს მოლეკულები აღიარებენ სპეციფიკურ რეაქტიულ მოლეკულებს, სახელწოდებით სუბსტრატები შემდეგ ისინი ახდენენ მათ შორის რეაქციის კატალიზაციას. აქტივაციის ენერგიის შემცირებით, ფერმენტი აჩქარებს ამ რეაქციას 10 11 ან მეტი სიჩქარით [12], რეაქცია, რომელიც ჩვეულებრივ 3000 წელზე მეტხანს დასჭირდება სპონტანურად დასრულებას, შეიძლება ფერმენტთან ერთად წამზე ნაკლები დრო დასჭირდეს. ფერმენტი თავისთავად არ გამოიყენება პროცესში და თავისუფალია იმავე რეაქციის კატალიზირება სუბსტრატების ახალი ნაკრებით. სხვადასხვა მოდიფიკატორის გამოყენებით შესაძლებელია ფერმენტის აქტივობის რეგულირება, რაც შესაძლებელს გახდის უჯრედის ბიოქიმიის კონტროლს მთლიანად. [12]

ცილების სტრუქტურა ტრადიციულად აღწერილია ოთხი დონის იერარქიაში. ცილის პირველადი სტრუქტურა შედგება ამინომჟავების წრფივი თანმიმდევრობისგან, მაგალითად, "ალანინ-გლიცინი-ტრიპტოფან-სერინი-გლუტამატი-ასპარაგინი-გლიცინი-ლიზინი ...". მეორადი სტრუქტურა ეხება ადგილობრივ მორფოლოგიას (მორფოლოგია არის სტრუქტურის შესწავლა). ამინომჟავების ზოგიერთი კომბინაცია დაიძაბება კოჭაში, რომელსაც ეწოდება α- სპირალი ან ფურცელში, რომელსაც ეწოდება β- ფურცელი, ხოლო α- სპირალები ჩანს ზემოთ ჰემოგლობინის სქემატურ სქემაში. მესამეული სტრუქტურა არის ცილის მთლიანი სამგანზომილებიანი ფორმა. ეს ფორმა განისაზღვრება ამინომჟავების თანმიმდევრობით. სინამდვილეში, ერთმა ცვლილებამ შეიძლება შეცვალოს მთელი სტრუქტურა. ჰემოგლობინის ალფა ჯაჭვი შეიცავს 146 ამინომჟავის ნარჩენებს გლუტამატის ნარჩენების 6 პოზიციაზე შემცველობით ვალინის ნარჩენებით, რაც იმდენად ცვლის ჰემოგლობინის ქცევას, რომ ის იწვევს ნამგლისებრუჯრედოვან დაავადებას. დაბოლოს, მეოთხეული სტრუქტურა ეხება ცილის სტრუქტურას მრავალი პეპტიდური ქვედანაყოფით, ისევე როგორც ჰემოგლობინი მისი ოთხი ქვედანაყოფით. ყველა ცილას არ აქვს ერთზე მეტი ერთეული. [44]

მიღებული ცილები, როგორც წესი, წვრილ ნაწლავში იშლება ერთ ამინომჟავებად ან დიპეპტიდებში და შემდეგ შეიწოვება. შემდეგ მათ შეუძლიათ შეუერთდნენ ახალი ცილების წარმოქმნას. გლიკოლიზის შუალედური პროდუქტები, ლიმონმჟავას ციკლი და პენტოზას ფოსფატის გზა შეიძლება გამოყენებულ იქნას ოცივე ამინომჟავის შესაქმნელად, ხოლო ბაქტერიებისა და მცენარეების უმეტესობას გააჩნია ყველა საჭირო ფერმენტი მათი სინთეზისთვის. ადამიანებს და სხვა ძუძუმწოვრებს შეუძლიათ მათი ნახევრის სინთეზირება. მათ არ შეუძლიათ იზოლეუცინის, ლეიცინის, ლიზინის, მეთიონინის, ფენილალანინის, ტრეონინის, ტრიპტოფანის და ვალინის სინთეზი. იმის გამო, რომ ისინი უნდა იქნას მიღებული, ეს არის აუცილებელი ამინომჟავები. ძუძუმწოვრებს აქვთ ფერმენტები ალანინის, ასპარაგინის, ასპარტატის, ცისტეინის, გლუტამატის, გლუტამინის, გლიცინის, პროლინის, სერინის და ტიროზინის სინთეზისთვის, რომლებიც არ არის აუცილებელი ამინომჟავები. მიუხედავად იმისა, რომ მათ შეუძლიათ არგინინისა და ჰისტიდინის სინთეზი, მათ არ შეუძლიათ წარმოქმნან იგი საკმარისი რაოდენობით ახალგაზრდა, მზარდი ცხოველებისთვის და ამიტომ ისინი ხშირად განიხილება აუცილებელი ამინომჟავები.

თუ ამინომჟავა ამოღებულია ამინომჟავებიდან, ის ტოვებს ნახშირბადის ჩონჩხს, რომელსაც ეწოდება α-კეტო მჟავა. ფერმენტებს, რომლებსაც ტრანსამინაზებს უწოდებენ, შეუძლიათ მარტივად გადაიტანონ ამინომჟავები ერთი ამინომჟავიდან (გახდება α- კეტო მჟავა) მეორე α- კეტო მჟავაზე (რაც მას ამინომჟავად აქცევს). ეს მნიშვნელოვანია ამინომჟავების ბიოსინთეზში, რადგან ბევრი სხვა გზებისთვის სხვა ბიოქიმიური გზებიდან შუალედური საშუალებები გარდაიქმნება α- კეტო მჟავას ჩონჩხში, შემდეგ კი ემატება ამინო ჯგუფი, ხშირად ტრანსამინირების გზით. შემდეგ ამინომჟავები შეიძლება ერთმანეთთან იყოს დაკავშირებული ცილის წარმოქმნით.

მსგავსი პროცესი გამოიყენება ცილების დაშლის მიზნით. ის პირველად ჰიდროლიზდება მის შემადგენელ ამინომჟავებში. თავისუფალი ამიაკი (NH3), რომელიც არსებობს როგორც ამონიუმის იონი (NH4+) სისხლში, ტოქსიკურია სიცოცხლის ფორმებისთვის. აქედან გამომდინარე, უნდა არსებობდეს მისი გამოდევნის შესაფერისი მეთოდი. სხვადასხვა ტაქტიკა განვითარდა სხვადასხვა ცხოველებში, რაც დამოკიდებულია ცხოველების მოთხოვნილებებზე. ერთუჯრედიანი ორგანიზმები უბრალოდ ამიაკს გამოყოფენ გარემოში. ანალოგიურად, ძვლოვან თევზს შეუძლია ამიაკის გათავისუფლება წყალში, სადაც ის სწრაფად განზავებულია. ზოგადად, ძუძუმწოვრები ამიაკს გარდაქმნიან შარდოვანად, შარდოვანის ციკლის საშუალებით.

იმისათვის, რომ დადგინდეს, არის თუ არა ორი ცილა დაკავშირებული, ან სხვა სიტყვებით რომ ვთქვათ, არის თუ არა ისინი ჰომოლოგიური, მეცნიერები იყენებენ თანმიმდევრობის შედარების მეთოდებს. მეთოდები, როგორიცაა მიმდევრობის განლაგება და სტრუქტურული განლაგება, არის მძლავრი იარაღები, რომლებიც მეცნიერებს ეხმარება ჰომოლოგიის იდენტიფიცირება მონათესავე მოლეკულებს შორის. ცილებს შორის ჰომოლოგიის მოძიების მნიშვნელობა სცილდება ცილების ოჯახების ევოლუციური ნიმუშის ფორმირებას. ვიპოვით რამდენად მსგავსია ცილის ორი თანმიმდევრობა, ჩვენ ვიღებთ ცოდნას მათი სტრუქტურისა და შესაბამისად მათი ფუნქციის შესახებ.

ნუკლეინის მჟავები რედაქტირება

ნუკლეინის მჟავები, ეგრეთ წოდებული უჯრედულ ბირთვებში მათი გავრცელების გამო, არის ბიოპოლიმერების ოჯახის ზოგადი სახელი. ეს არის რთული, მაღალი მოლეკულური წონის ბიოქიმიური მაკრომოლეკულები, რომლებსაც შეუძლიათ გენეტიკური ინფორმაციის გადაცემა ყველა ცოცხალ უჯრედსა და ვირუსში. [2] მონომერებს ეწოდება ნუკლეოტიდები და თითოეული შედგება სამი კომპონენტისგან: აზოტოვანი ჰეტეროციკლური ფუძე (ან პურინი ან პირიმიდინი), პენტოზის შაქარი და ფოსფატის ჯგუფი. [45]

ყველაზე გავრცელებული ნუკლეინის მჟავებია დეოქსირიბონუკლეინის მჟავა (დნმ) და რიბონუკლეინის მჟავა (რნმ). ფოსფატის ჯგუფი და თითოეული ნუკლეოტიდის შაქარი ერთმანეთთან აკავშირებს და ქმნის ნუკლეინის მჟავის ხერხემალს, ხოლო აზოტოვანი ფუძეების თანმიმდევრობა ინახავს ინფორმაციას. ყველაზე გავრცელებული აზოტოვანი ბაზებია ადენინი, ციტოზინი, გუანინი, თიმინი და ურაცილი. ნუკლეინის მჟავის თითოეული ძაფის აზოტოვანი ფუძეები ქმნიან წყალბადის ობლიგაციებს სხვა აზოტოვან ფუძეებთან ნუკლეინის მჟავის დამატებით ძაფში (zipper- ის მსგავსი). ადენინი აკავშირებს თიმინს და ურაცილს, თიმინი აკავშირებს მხოლოდ ადენინს, ხოლო ციტოზინს და გუანინს შეუძლიათ მხოლოდ ერთმანეთთან. ადენინი და თიმინი და გამაძლიერებელი ადენინი და ურაცილი შეიცავს ორ წყალბადის ობლიგაციას, ხოლო ციტოზინსა და გუანინს შორის წარმოქმნილი წყალბადის ობლიგაციები სამი რიცხვია.

უჯრედის გენეტიკური მასალის გარდა, ნუკლეინის მჟავები ხშირად ასრულებენ როლს როგორც მეორე მესინჯერებს, ასევე ქმნიან ადენოზინ ტრიფოსფატის (ATP) ძირითად მოლეკულას, ენერგიის გადამზიდავი პირველადი მოლეკულა, რომელიც გვხვდება ყველა ცოცხალ ორგანიზმში. ასევე, ორ ნუკლეინის მჟავაში შესაძლებელი აზოტოვანი ფუძეები განსხვავებულია: ადენინი, ციტოზინი და გუანინი გვხვდება როგორც რნმ -ში, ისე დნმ -ში, ხოლო თიმინი გვხვდება მხოლოდ დნმ -ში და ურაცილი კი რნმ -ში.

ნახშირწყლები, როგორც ენერგიის წყარო

გლუკოზა არის ენერგიის წყარო ცხოვრების უმეტეს ფორმებში. მაგალითად, პოლისაქარიდები იშლება მათ მონომერებად ფერმენტებით (გლიკოგენ ფოსფორილაზა შლის გლუკოზის ნარჩენებს გლიკოგენიდან, პოლისაქარიდიდან). დისაქარიდები, როგორიცაა ლაქტოზა ან საქაროზა, იშლება მათ ორ კომპონენტურ მონოსაქარიდში.


Ისტორიული ფონი

ბიოქიმიის განსაკუთრებით მნიშვნელოვანი მოვლენები ეხებოდა ბიოლოგიურ მოვლენებს მყარ ქიმიურ საფუძვლებზე.

სანამ ქიმია შეძლებდა მედიცინისა და სოფლის მეურნეობის სათანადო წვლილის შეტანას, მან უნდა გათავისუფლდეს უშუალო პრაქტიკული მოთხოვნებისგან, რათა გახდეს სუფთა მეცნიერება. ეს მოხდა 1650 წლიდან 1780 წლამდე პერიოდში, დაწყებული რობერტ ბოილის მოღვაწეობით და დასრულდა ანტუან-ლორან ლავუაზიეს, თანამედროვე ქიმიის მამა. ბოილმა კითხვის ნიშნის ქვეშ დააყენა თავისი დროის ქიმიური თეორია და ასწავლა, რომ ქიმიის სათანადო ობიექტი იყო ნივთიერებების შემადგენლობის დადგენა. მისმა თანამედროვე ჯონ მაიოვმა დააკვირდა ფუნდამენტურ ანალოგიას ცხოველის სუნთქვას შორის და ჰაერში ორგანული ნივთიერებების დაწვას ან დაჟანგვას შორის. შემდეგ, როდესაც ლავუაზიემ ჩაატარა თავისი ფუნდამენტური კვლევები ქიმიურ დაჟანგვაზე, გაითავისა პროცესის ნამდვილი ბუნება, მან ასევე რაოდენობრივად აჩვენა ქიმიური დაჟანგვისა და სუნთქვის პროცესის მსგავსება. ფოტოსინთეზი იყო კიდევ ერთი ბიოლოგიური ფენომენი, რომელმაც მიიპყრო მე -18 საუკუნის ბოლოს ქიმიკოსების ყურადღება. The demonstration, through the combined work of Joseph Priestley, Jan Ingenhousz, and Jean Senebier, that photosynthesis is essentially the reverse of respiration was a milestone in the development of biochemical thought.

In spite of these early fundamental discoveries, rapid progress in biochemistry had to wait upon the development of structural organic chemistry, one of the great achievements of 19th-century science. A living organism contains many thousands of different chemical compounds. The elucidation of the chemical transformations undergone by these compounds within the living cell is a central problem of biochemistry. Clearly, the determination of the molecular structure of the organic substances present in living cells had to precede the study of the cellular mechanisms, whereby these substances are synthesized and degraded.

There are few sharp boundaries in science, and the boundaries between organic and physical chemistry, on the one hand, and biochemistry, on the other, have always shown much overlap. Biochemistry has borrowed the methods and theories of organic and physical chemistry and applied them to physiological problems. Progress in this path was at first impeded by a stubborn misconception in scientific thinking—the error of supposing that the transformations undergone by matter in the living organism were not subject to the chemical and physical laws that applied to inanimate substances and that consequently these “vital” phenomena could not be described in ordinary chemical or physical terms. Such an attitude was taken by the vitalists, who maintained that natural products formed by living organisms could never be synthesized by ordinary chemical means. The first laboratory synthesis of an organic compound, urea, by Friedrich Wöhler in 1828, was a blow to the vitalists but not a decisive one. They retreated to new lines of defense, arguing that urea was only an excretory substance—a product of breakdown and not of synthesis. The success of the organic chemists in synthesizing many natural products forced further retreats of the vitalists. It is axiomatic in modern biochemistry that the chemical laws that apply to inanimate materials are equally valid within the living cell.

At the same time that progress was being impeded by a misplaced kind of reverence for living phenomena, the practical needs of man operated to spur the progress of the new science. As organic and physical chemistry erected an imposing body of theory in the 19th century, the needs of the physician, the pharmacist, and the agriculturalist provided an ever-present stimulus for the application of the new discoveries of chemistry to various urgent practical problems.

Two outstanding figures of the 19th century, Justus von Liebig and Louis Pasteur, were particularly responsible for dramatizing the successful application of chemistry to the study of biology. Liebig studied chemistry in Paris and carried back to Germany the inspiration gained by contact with the former students and colleagues of Lavoisier. He established at Giessen a great teaching and research laboratory, one of the first of its kind, which drew students from all over Europe.

Besides putting the study of organic chemistry on a firm basis, Liebig engaged in extensive literary activity, attracting the attention of all scientists to organic chemistry and popularizing it for the layman as well. His classic works, published in the 1840s, had a profound influence on contemporary thought. Liebig described the great chemical cycles in nature. He pointed out that animals would disappear from the face of the Earth if it were not for the photosynthesizing plants, since animals require for their nutrition the complex organic compounds that can be synthesized only by plants. The animal excretions and the animal body after death are also converted by a process of decay to simple products that can be re-utilized only by plants.

In contrast with animals, green plants require for their growth only carbon dioxide, water, mineral salts, and sunlight. The minerals must be obtained from the soil, and the fertility of the soil depends on its ability to furnish the plants with these essential nutrients. But the soil is depleted of these materials by the removal of successive crops hence the need for fertilizers. Liebig pointed out that chemical analysis of plants could serve as a guide to the substances that should be present in fertilizers. Agricultural chemistry as an applied science was thus born.

In his analysis of fermentation, putrefaction, and infectious disease, Liebig was less fortunate. He admitted the similarity of these phenomena but refused to admit that living organisms might function as the causative agents. It remained for Pasteur to clarify that matter. In the 1860s Pasteur proved that various yeasts and bacteria were responsible for “ferments,” substances that caused fermentation and, in some cases, disease. He also demonstrated the usefulness of chemical methods in studying these tiny organisms and was the founder of what came to be called bacteriology.

Later, in 1877, Pasteur’s ferments were designated as enzymes, and, in 1897, the German chemist E. Buchner clearly showed that fermentation could occur in a press juice of yeast, devoid of living cells. Thus a life process of cells was reduced by analysis to a nonliving system of enzymes. The chemical nature of enzymes remained obscure until 1926, when the first pure crystalline enzyme (urease) was isolated. This enzyme and many others subsequently isolated proved to be proteins, which had already been recognized as high-molecular-weight chains of subunits called amino acids.

The mystery of how minute amounts of dietary substances known as the vitamins prevent diseases such as beriberi, scurvy, and pellagra became clear in 1935, when riboflavin (vitamin B2) was found to be an integral part of an enzyme. Subsequent work has substantiated the concept that many vitamins are essential in the chemical reactions of the cell by virtue of their role in enzymes.

In 1929 the substance adenosine triphosphate (ATP) was isolated from muscle. Subsequent work demonstrated that the production of ATP was associated with respiratory (oxidative) processes in the cell. In 1940 F.A. Lipmann proposed that ATP is the common form of energy exchange in many cells, a concept now thoroughly documented. ATP has been shown also to be a primary energy source for muscular contraction.

The use of radioactive isotopes of chemical elements to trace the pathway of substances in the animal body was initiated in 1935 by two U.S. chemists, R. Schoenheimer and D. Rittenberg. That technique provided one of the single most important tools for investigating the complex chemical changes that occur in life processes. At about the same time, other workers localized the sites of metabolic reactions by ingenious technical advances in the studies of organs, tissue slices, cell mixtures, individual cells, and, finally, individual cell constituents, such as nuclei, mitochondria, ribosomes, lysosomes, and membranes.

In 1869 a substance was isolated from the nuclei of pus cells and was called nucleic acid, which later proved to be deoxyribonucleic acid (DNA), but it was not until 1944 that the significance of DNA as genetic material was revealed, when bacterial DNA was shown to change the genetic matter of other bacterial cells. Within a decade of that discovery, the double helix structure of DNA was proposed by Watson and Crick, providing a firm basis for understanding how DNA is involved in cell division and in maintaining genetic characteristics.

Advances have continued since that time, with such landmark events as the first chemical synthesis of a protein, the detailed mapping of the arrangement of atoms in some enzymes, and the elucidation of intricate mechanisms of metabolic regulation, including the molecular action of hormones.


Students are directly admitted to the Pre-dental Scholars Program or accepted into the program after their freshman year. In this program, students complete three years of courses in the College of Arts and Sciences for a minimum of 96-97 credits (depending on courses) by the end of the third year. The fourth year of the program consists of Dental School course requirements, which typically consist of approximately 44 credit hours and are counted toward the B.S. in Biological Sciences or Physiological Sciences.

The Department of Biological Sciences has partnered with the Medical College of Wisconsin School of Pharmacy to offer a 3+3 program allowing students to obtain a B.S. in Biological Sciences and a Doctor of Pharmacy degree, spending three years on each campus. Students apply to the program in the freshman or sophomore year and courses taken in the first year of the pharmacy program count towards the B.S. in Biological Sciences.


Undergraduate Program

We require students to maintain a 2.0 grade point average (GPA) in the major, excluding allied field courses. See the advising page for information on how to declare your major, who your program advisor is, double majors, double degrees, petitioning for exceptions and more.

Major Requirements

Introductory Courses (3 Courses)

  • BIOL 110L: Principles of Biology I
  • BIOL 112L: Perspectives in Biology I (pre-requires AP biology exam score of 4 or 5)
  • BIOL 111L: Principles of Biology II 
  • BIOL 113L: Perspectives in Biology I (pre-requires AP biology exam score of 4 or 5)
  • BIOL 115: Introduction to Organismal Evolutionary Biology  (not offered after Spring 2017 may use if taken)

Plus BIOL 198: Principles of Genetics

Laboratory Experience (2𔃁 Courses)

Select one of the following options:

  • BCH 308: Biochemistry Lab and Critical Analysis (Formerly BCH 208).    Open to sophomores, juniors and seniors, but sophomores should consult with the course director, Dr. Harold Smith
  • BIOL 228A&B  IGEM I&II (International Genetically Engineered Machines Competition Course Series)
  • BCH,BIOL,CHEM #395:  Independent Research - may use 8 credits (2 semesters) of biological science independent   research   courses If not already used to satisfy an advanced elective requirement.   Requires explicit permission from track coordinator to satisfy laboratory requirement. Request permission through preregistration form:     https://form.jotform.com/72056463932155

Advanced Courses (6 Courses)

  • BIOL 250L: Introductory Biochemistry with Lab
  • BIOL 252: Principles of Biochemistry (Canceled after Spring18 may use if already taken)
  • BIOL 202: Molecular Biology
  • INTD 408: Advanced Biochemistry

Plus choose one of the following:

  • BCH 412: Advanced Topics in Biological Macromolecules
  • INTD 410: Molecular Biology and Genetics (Canceled after Spring� may use if already taken)
  • INTD 432: Foundations in Modern Biology II

And choose two of the following:

  • BIOL 222: Biology of Aging
  • BIOL 243: Eukaryotic Gene Regulation
  • BIOL 278: Biochemical Mechanisms of Cellular Processes
  • CHEM 252: Physical Chemistry II
  • CHEM 414: Bioinorganic Chemistry
  • CHEM 440: Bioorganic Chemistry and Chemical Biology
  • INTD 409: Cell Biology (Canceled after Fall 2017 may use if already taken)
  • INTD 447: Signal Transduction
  • #### 395: Independent Research Bio Sci Courses** 

**Students need advisor approval to take 395. If 395 is used to fulfill this requirement, then it cannot be used to satisfy the laboratory requirement. 𧊋 can only be used to fulfill one of the two advanced electives.

Diversification Elective (1 Course)

Select one course from the BBC diversification electives list or students may use 200-level courses from the UR Chemistry Department with the exception of CHEM 262.

This course must be approved by the track coordinator and should be an elective from outside the BBC major track.

Ancillary Requirements (9 Courses with Indicated Labs)

Both of the following general chemistry courses:

One of the following organic chemistry I courses:

  • CHEM 203/207: Organic Chemistry I with Lab*
  • CHEM 171/173: First Year Organic Chemistry I with Lab

შენიშვნა: Satisfactory completion of CHEM 171/173 and 172/210 first year organic chemistry series with labs in conjunction with AP credit for CHEM 131 fulfills the chemistry requirements.

One of the following organic chemistry II courses:

  • CHEM 204/208: Organic Chemistry II with Lab*
  • CHEM 172/210: First Year Organic Chemistry with Lab

Შენიშვნა: Satisfactory completion of CHEM 171/173 and 172/210 first year organic chemistry series with labs in conjunction with AP credit for CHEM 131 fulfills the chemistry requirements.

One of the following physics I courses:

  • PHYS 113: General Physics I (lab included)*
  • PHYS 121: Mechanics (lab included)
  • PHYS 141: Mechanics (Honors) (lab included)

One of the following physics II courses:

  • PHYS 114: General Physics II (lab included)*
  • PHYS 122: Electricity and Magnetism (lab included)
  • PHYS 142: Electricity and Magnetism (Honors) (lab included)

One of the following calculus I courses:

One of the following calculus II courses:

One of the following ancillary elective courses:

  • Math: MATH 163, 164, 165, 235 or other upper-level math course with advisor approval (MATH 143 is not acceptable)
  • Statistics: STAT AP, 201, 212, 214 (cross-listed BIOL/STAT 214) or other upper-level statistics course with advisor approval (STAT 211 is not acceptable)
  • Computer Programming: BIOL 208, CSC 161, 170, 171, ECE 114 or other computer programming course with advisor approval (CSC 108 and 110 are not acceptable)

*AP credit will also be accepted for this course. See our advising page for more information about AP credit.

Upper-Level Writing (ULW) Requirements (2 Courses)

All biology majors must complete two ULW courses. Although students are strongly encouraged to complete both ULW requirements by taking biological sciences courses (BIOL, BCH, MBI, NSCI), an upper-level writing course within a natural sciences discipline may also be used to meet one of the requirements.

Writing courses within the humanities and social sciences may not be applied to the biology major. See the upper-level writing requirement page for more information on which courses satisfy this requirement.


Biochemistry (BIOC)

Protein structure, function conformation, and dynamics enzymes, DNA-RNA: structure and flow of genetic information biological membranes metabolism. 4 lectures. Prereq: CHEM 117 or CHEM 122, CHEM 140 or CHEM 240.

BIOC 291. Seminar. 1-3 Credits.

BIOC 292. Global Practicum: Study Abroad. 1-15 Credits.

Pre-Arranged study at accredited foreign institutions (study abroad), domestic institutions (National Student Exchange) or on approved study abroad programs. Pre-requisite: Sophomore standing and prior approval by International Student and Study Abroad Services and major department. Graded 'P'or 'F' (Undergraduate), or 'S' or 'U' (Graduate).

BIOC 294. Individual Study. 1-5 Credits.

BIOC 299. Special Topics. 1-5 Credits.

BIOC 303. The Science of Learning. 1 Credit.

This course is designed for students serving as Learning Assistants in the College of Science and Mathematics and who are interested in the science behind learning in the STEM disciplines.

BIOC 350. Fundamentals of Forensic DNA Analysis. 2 Credits.

Principles, technologies, and analysis of genetic information (DNA) and its applications to forensic science, in particular, identity profiling.

BIOC 379. Global Seminar. 1-6 Credits.

NDSU instructed experience or field study in a foreign country. Conducted in English for residence credit. Pre-requisite: Prior approval by International Student and Study Abroad Services and major department. შეიძლება განმეორდეს. Standard Grading.

BIOC 391. Seminar. 1-3 Credits.

BIOC 392. Global Practicum: Study Abroad. 1-15 Credits.

Pre-Arranged study at accredited foreign institutions (study abroad), domestic institutions (National Student Exchange) or on approved study abroad programs. Pre-requisite: Sophomore standing and prior approval by International Student and Study Abroad Services and major department. Graded 'P'or 'F' (Undergraduate), or 'S' or 'U' (Graduate).

BIOC 394. Individual Study. 1-5 Credits.

BIOC 399. Special Topics. 1-5 Credits.

BIOC 460L. Foundations of Biochemistry I Laboratory. 1 Credit.

Laboratory to accompany BIOC 460. Introduction to techniques and instrumentation in biochemistry. Co-Req: BIOC 460.

BIOC 460. Foundations of Biochemistry and Molecular Biology I. 3 Credits.

Rigorous treatment of biomolecules, generation and use of metabolic energy, biosynthesis, metabolic regulation storage, transmission, and expression of genetic information. 3 lectures. Prereq: CHEM 240 or CHEM 341. Recommended Prereq: CHEM 342. .

BIOC 461. Foundations of Biochemistry and Molecular Biology II. 3 Credits.

Interrelations between metabolic pathways and controls, with emphasis on mammalian systems biochemistry of specialized tissues, fluids, and hormones, regulation of gene expression in eukaryotes genetic defects in metabolism. 3 lectures. Recommended prereq: BIOC 460. .

BIOC 473. Methods of Biochemical Research. 3 Credits.

Advanced separation, characterization, and enzymological techniques for research in the biological sciences are emphasized. 1 lecture, 2 three-hour laboratories. Prereq: BIOC 461. .

BIOC 474. Methods of Recombinant DNA Technology. 3 Credits.

Principles and techniques of recombinant DNA construction, gene cloning, and analysis of gene structure. 1 lecture, 2 three-hour laboratories. Prereq: BIOC 460. Co-req: BIOC 461. Recommended: ZOO 315. .

BIOC 475. Computer Applications in Biochemistry and Molecular Biology. 3 Credits.

This course will cover basic and advanced biochemical calculations and the use of computer programs to make these calculations. Programs for the presentation of data and seminars will also be presented. Prereq: BIOC 460. .

BIOC 483. Cellular Signal Transduction Processes and Metabolic Regulations. 3 Credits.

Advanced topics in regulation of metabolic processes including signal transduction, reversible and irreversible covalent modification, hormonal effects, protein turnover, and related phenomena. 2 lectures. .

BIOC 487. Molecular Biology of Gene Expression. 3 Credits.

This is an advanced undergraduate course designed to analyze current information regarding biochemistry and molecular biology of gene expression and regulation in prokaryoates, eukaryoates and archea, with primary emphasis on eukaryotic systems. Prereq: BIOC 460, BIOC 461.

BIOC 491. Seminar. 1-5 Credits.

BIOC 492. Global Practicum: Study Abroad. 1-15 Credits.

Pre-Arranged study at accredited foreign institutions (study abroad), domestic institutions (National Student Exchange) or on approved study abroad programs. Pre-requisite: Sophomore standing and prior approval by International Student and Study Abroad Services and major department. Graded 'P'or 'F' (Undergraduate), or 'S' or 'U' (Graduate).

BIOC 493. Undergraduate Research. 1-5 Credits.

BIOC 494. Individual Study. 1-5 Credits.

BIOC 496. Field Experience. 1-15 Credits.

BIOC 499. Special Topics. 1-5 Credits.

BIOC 660. Foundations of Biochemistry and Molecular Biology I. 3 Credits.

Rigorous treatment of biomolecules, generation and use of metabolic energy, biosynthesis, metabolic regulation storage, transmission, and expression of genetic information. 3 lectures. .

BIOC 661. Foundations of Biochemistry and Molecular Biology II. 3 Credits.

Interrelations between metabolic pathways and controls, with emphasis on mammalian systems biochemistry of specialized tissues, fluids, and hormones regulation of gene expression in eukaryotes genetic defects in metabolism. 3 lectures. .

BIOC 673. Methods of Biochemical Research. 3 Credits.

Advanced separation, characterization, and enzymological techniques for research in the biological sciences are emphasized. 1 lecture, 2 three-hour laboratories. Prereq: BIOC 661. Coreq: BIOC 701. .

BIOC 674. Methods of Recombinant DNA Technology. 3 Credits.

Principles and techniques of recombinant DNA construction, gene cloning, and analysis of gene structure. 1 lecture, 2 three-hour laboratories. Recommended co-req: BIOC 702. .

BIOC 675. Computer Applications in Biochemistry and Molecular Biology. 3 Credits.

This course will cover basic and advanced biochemical calculations and the use of computer programs to make these calculations. Programs for the presentation of data and seminars will also be presented. Prereq: BIOC 660. .

BIOC 683. Cellular Signal Transduction Processes and Metabolic Regulation. 3 Credits.

Advanced topics in regulation of metabolic processes including signal transduction, reversible and irreversible covalent modification, hormonal effects, protein turnover, and related phenomena. 2 lectures. Prereq: BIOC 702. F (alernate years) .

BIOC 690. Graduate Seminar. 1-3 Credits.

BIOC 696. Special Topics. 1-5 Credits.

BIOC 701. Comprehensive Biochemistry I. 4 Credits.

Comprehensive treatment of the chemistry and biochemistry of proteins, nucleic acids, carbohydrates, lipids, vitamins, hormones, and the specific metabolism of these substances. 4 lectures.

BIOC 702. Comprehensive Biochemistry II. 4 Credits.

Comprehensive treatment of the chemistry and biochemistry of proteins, nucleic acids, carbohydrates, lipids, vitamins, hormones, and the specific metabolism of these substances. 4 lectures. Recommended: BIOC 701.

BIOC 716. Protein and Enzyme Biochemistry. 3 Credits.

Advanced topics in protein properties and structure, and the influence of these factors on enzyme kinetics and mechanism. 3 lectures. Prereq: BIOC 702. S (alternate years).

BIOC 719. Molecular Biology of Gene Expression and Regulation. 3 Credits.

Advanced topics in molecular biology and regulation in prokaryotes, eukaryotes, and archaea early events in developmental gene expression. 3 lectures. Prereq: BIOC 702. F (alternate years).

BIOC 723. Structural Basis of Membrane Transport and Signaling. 3 Credits.

Advanced topics discussing how three-dimensional structures of membrane proteins dictate their function in coordinating the extracellular environment with intracellular processes. Prereq: BIOC 660 or BIOC 701.

BIOC 790. Graduate Seminar. 1-3 Credits.

BIOC 791. Temporary/Trial Topics. 1-5 Credits.

BIOC 793. Individual Study/Tutorial. 1-5 Credits.

BIOC 796. Special Topics. 1-5 Credits.

BIOC 798. Master's Thesis. 1-10 Credits.

BIOC 892. Graduate Teaching Experience. 1-6 Credits.

BIOC 899. Doctoral Dissertation. 1-15 Credits.

Copyright © North Dakota State University all rights reserved. Published by the Office of Registration and Records


Foundations of Structural Biology

Imagine trying to understand an engine without visualizing its moving parts. Biological processes involve far more complex chemical reactions and components than any engine. Furthermore, the parts work together to do many more functions than an engine which sole task is to turn a shaft. Understanding the implications of the three-dimensional coordinates for a molecule with several thousand atoms requires an understanding of, and practice with, 3D imaging. For many biologists, this means acquiring a whole new set of skills. Foundations of Structural Biology is aimed at helping the reader develop visualization skills for protein or DNA segments, while also describing the fundamental principles underlying the organization and interaction between these complex molecules.

Imagine trying to understand an engine without visualizing its moving parts. Biological processes involve far more complex chemical reactions and components than any engine. Furthermore, the parts work together to do many more functions than an engine which sole task is to turn a shaft. Understanding the implications of the three-dimensional coordinates for a molecule with several thousand atoms requires an understanding of, and practice with, 3D imaging. For many biologists, this means acquiring a whole new set of skills. Foundations of Structural Biology is aimed at helping the reader develop visualization skills for protein or DNA segments, while also describing the fundamental principles underlying the organization and interaction between these complex molecules.

ძირითადი მახასიათებლები

@introbul:Key Features
@bul:* Explains how to use coordinate databases and atomic coordinates of biological macromolecules
* Teaches the skills of stereoviewing
* Contains computer-generated stereographics
* Describes the principles of symmetry and handedness in proteins and DNA
* Introduces metal and lipid binding proteins and DNA-protein interactions
* Explains the principles involved in understanding secondary and quaternary structure
* Includes coverage of protein-metal, protein-nucleic acid, and protein-lipid interactions

@introbul:Key Features
@bul:* Explains how to use coordinate databases and atomic coordinates of biological macromolecules
* Teaches the skills of stereoviewing
* Contains computer-generated stereographics
* Describes the principles of symmetry and handedness in proteins and DNA
* Introduces metal and lipid binding proteins and DNA-protein interactions
* Explains the principles involved in understanding secondary and quaternary structure
* Includes coverage of protein-metal, protein-nucleic acid, and protein-lipid interactions


Career Paths

Penn State students with a B.S. in Biochemistry & Molecular Biology are prepared for jobs in industry as well as government, medical, and university research laboratories. Many students also decide to continue their studies by attending graduate programs or professional schools including medical, dental, business, and law school.

Careers

A B.S. in Biochemistry and Molecular Biology prepares students for a wide variety of careers, including health related professions, professions in academia, government, and industry. Examples of biochemistry related careers are:

  • Agricultural Scientist
  • Biological / Media Illustrator
  • Biomedical Researcher
  • Drug Development
  • Genetic Counselor
  • Genetic Engineer
  • Health Professions – e.g. Dentist, Optometrist, Pharmacist, Physician, Physician Assistant
  • Industry Scientist
  • Pharmaceutical Sales
  • Pharmaceutical Sciences
  • პროფესორი
  • Science Policy Expert
  • Optometrist
  • Science Writer / Editor
  • Patent Attorney
  • Research Technician

Opportunities for Graduate Study

Many Penn State students with a BS in Biochemistry and Molecular Biology will pursue graduate education in biochemistry or other related disciplines (biology, bioinformatics, chemistry, genomics, immunology, neurobiology, toxicology, pharmacology, and others). A B.S. in Biochemistry and Molecular Biology also prepares students to pursue higher degrees in the health professions. Opportunities for graduate studies include, but are not limited to, the following:

  • Graduate Studies (M.S. or Ph.D.)
  • Dental School Medical School (MD or DO)
  • Optometry School, Pharmacy School
  • Physical Therapy School
  • Veterinary School.

In addition, graduates with a BMB degree may decide to pursue further education in law or business.


Უყურე ვიდეოს: ნეიროპათოლოგიების მოლეკულური საფუძვლები ლექცია 2 1 (დეკემბერი 2021).